[桂花树价格]中华芽孢杆菌BcGAPDH的生物信息学分析
时间：2019/10/21 6:30:34 浏览量：
甘蓝型油菜BcGAPDH蛋白（甘油醛-3-磷酸脱氢酶）的理化性质，跨膜区，亲水性，亚细胞定位和蛋白。用生物信息学方法克隆和测序中华草已经预测了鬼和蛋白质的结构。
着分子技术的发展，被认为是“家庭基因”的GAPDH，为研究细胞组成和遗传信息的表达提供了遗传分析模型。过最近十年的一系列特别快速的研究，GAPDH被证明不是一种简单的糖酵解蛋白，它还具有以下生理功能[2-8]：膜融合，抑制GAPDH活性可以显着抑制有丝分裂结束时和添加活性GAPDH后的核膜组装，核膜的组装和修复，参与的囊泡转运囊泡运输与其糖酵解功能无关；磷酸转移酶蛋白的分子伴侣，是nm23-H1特异的转移抑制基因伴侣。DNA修复，GAPDH的37 KDa亚基具有与胎盘提取的尿嘧啶DNA糖基化酶（UDG）相同的DNA修复活性；其他功能，转录调节活性，RNA核的调节输出诱导微管的相互作用，转铁蛋白的活性等。前，已经为GAPDH基因克隆了许多植物，但是很少有人对其酶蛋白分子的结构和功能进行新的研究。研究利用生物信息学技术对非气球桂花（Brassica campestris ssp.Chinensis）的BcGAPDH（甘油醛-3-磷酸脱氢酶）的理化性质，跨膜区域，亲水性和亚细胞定位进行了测序。包含的形态和蛋白质结构为进一步研究蛋白质提供了参考。京农业大学园艺学院桂花研究组是由南京农业大学园艺学院桂花研究组（BcGAPDH）克隆和测序的。DDBJ的参考号为AB331373。用ProtParam [9]分析蛋白质的理化特性，使用TMpred，PHDhtm和ANTHEPROT软件[10]分析蛋白质的跨膜区域，通过ProtScale [9]分析蛋白质的亲水性，并使用使用SignalP v3.0进行信号肽分析[10]；使用目标P服务器（http://www.cbs.dtu.dk/services/TargetP/)、Subloc V服务器（http://www.bioinfo.tsinghua.ed.cn/SubLoc/eu-predict）。htm）和WOLFPSORT服务器（http://psort.nibb.ac.jp）预测蛋白质的亚细胞位置；使用在线软件ScanProsite（http://www.expasy.org/cgi-bin/prosite/ScanView）分析蛋白质中包含的模式，使用该软件预测蛋白质的二级结构和3D模型在线SOPMA（http://npsa-pbil.ibcp.fr/cgi-bin/secpred_sopma.pl）和SWISS-MODEL [11]。980，摩尔消光系数为1.043（胱氨酸基于半胱氨酸），酶蛋白的不稳定性参数为20.46，属于稳定蛋白，其脂肪系数为99.54，平均亲水性（GRAVY）为0.006，预计该蛋白是水溶性蛋白。
此，整个多肽链是亲水的并且没有明显的疏水区域，并且非气球状的桂花BcGAPDH可以被认为是亲水蛋白。合跨膜结构域的预测结果，可以推断出非气球状桂花BcGAPDH中没有明显的疏水区域，这与非跨膜结构域的特征是一致的。号肽分析有助于蛋白质结构域的分化和蛋白质细胞的定位。SignalP v3.0软件是一个神经网络，是一个隐马尔可夫模型工具[12]，该软件分析了非气囊桂花ORF ORF（图3），并且Cmax值为ORF为0.083，值Ymax为0.083，均值。为0.561，Smean值为0.182，前三个值分别位于第25、25和1个位置。据软件的默认选择，确定Cmax值> 0.5和Smean值> 0.5的ORF具有信号肽。据分析结果，将该信号肽计算为NO，表明不存在信号肽。因产物的亚细胞定位的知识在确定这些基因产物的功能中起重要作用。Target P服务器程序对非气球桂花BcGAPDH蛋白进行亚细胞定位，结果表明BcGAPDH蛋白在线粒体中起着生物学作用，其序列的长度氨基酸为328，定位在叶绿体，线粒体和细胞其他部位。号肽分别为0.031、0.745和0.572的概率为0.018，该软件的最终定位预测线粒体的可靠性为5。Subloc V服务器和WOLFPSORT服务器程序，结果一致。用在线软件ScanProsite分析了非气球状桂花蛋白BcGAPDH的氨基酸序列，发现其包含多个基序位点（图4），其中包括一个氨基化合物位点（图4）。
M1）和依赖cAMP或cGMP的位点。白激酶（M2）磷酸化位点，6个酪蛋白激酶II磷酸化（M3）位点，3个N-糖基化（M4）位点，6个N-肉豆蔻酰基化（M5）位点，4个蛋白激酶C磷酸化位点（M6）。SOPMA在线工具用于预测无头桂花BcGAPDH蛋白的二级结构，如图5所示，该二级结构包含相对丰富的二级结构，该二级结构由112个氨基酸残基和由α螺旋结构组成，代表所有氨基酸残基的34.15。82个氨基酸残基构成一条延伸链，占所有氨基酸残基的25.00％； β-转角由21个氨基酸残基组成，占所有氨基酸残基的6.40％，由113个氨基酸残基组成，其中113个氨基酸残基由34.45％的随机环组成。以看出，无规卷曲和α螺旋是BcGAPDH多肽链的主要结构元件，并且延伸的链分散在整个蛋白质中。气球桂花BcGAPDH的氨基酸序列已下载到SWISS-MODEL的建模服务器以进行3D建模[13，14]，然后在ViewerLite 4.2软件中进行了序列编辑以获得BcGAPDH的三级结构模型（见图6）。示。GAPDH生物学的多功能性基于各种发现，桂花树价格可以分为两类：第1组包括识别新GAPDH活性的研究，并揭示了GAPDH与传统的脱氢酶活性不同。二组包括鉴定GAPDH与细胞内大分子的特异性结合，为新的GAPDH功能提供重要证据。期研究表明，GAPDH是一种膜结合蛋白[15]，已发现细胞中GAPDH的60％至70％可以与膜结合，但桂花BcGAPDH却不结实由于该测定后酶不是跨膜酶，因此不会发生这种活性。区域是亲水性蛋白质。外，研究表明，GAPDH还具有磷酸转移酶/激酶活性，不仅可以自身磷酸化，还可以磷酸化其他蛋白质。实验分析了非气球桂花BcGAPDH蛋白的形态学分析，发现该酶包含蛋白激酶磷酸化位点，酪蛋白激酶II磷酸化位点和蛋白激酶磷酸化位点。C，表示BcGAPDH在非气球桂花体内。有磷酸化活性，BcGAPDH可以在其细胞生理学中发挥重要作用。GAPDH广泛分布于许多生物中，具有高度保守的序列，其结构和功能尚待研究，它是一种多功能蛋白。前，GAPDH在人体生理和病理状态中的作用正受到越来越多研究者的关注。
是，GAPDH在细胞中的功能尚不十分清楚，对桂花中BcGAPDH的结构和功能的分析将有助于研究人员了解GAPDH反应的机理和要求。
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桂花树价格 http://m.guihua99.net/m/
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此，整个多肽链是亲水的并且没有明显的疏水区域，并且非气球状的桂花BcGAPDH可以被认为是亲水蛋白。合跨膜结构域的预测结果，可以推断出非气球状桂花BcGAPDH中没有明显的疏水区域，这与非跨膜结构域的特征是一致的。号肽分析有助于蛋白质结构域的分化和蛋白质细胞的定位。SignalP v3.0软件是一个神经网络，是一个隐马尔可夫模型工具[12]，该软件分析了非气囊桂花ORF ORF（图3），并且Cmax值为ORF为0.083，值Ymax为0.083，均值。为0.561，Smean值为0.182，前三个值分别位于第25、25和1个位置。据软件的默认选择，确定Cmax值> 0.5和Smean值> 0.5的ORF具有信号肽。据分析结果，将该信号肽计算为NO，表明不存在信号肽。因产物的亚细胞定位的知识在确定这些基因产物的功能中起重要作用。Target P服务器程序对非气球桂花BcGAPDH蛋白进行亚细胞定位，结果表明BcGAPDH蛋白在线粒体中起着生物学作用，其序列的长度氨基酸为328，定位在叶绿体，线粒体和细胞其他部位。号肽分别为0.031、0.745和0.572的概率为0.018，该软件的最终定位预测线粒体的可靠性为5。Subloc V服务器和WOLFPSORT服务器程序，结果一致。用在线软件ScanProsite分析了非气球状桂花蛋白BcGAPDH的氨基酸序列，发现其包含多个基序位点（图4），其中包括一个氨基化合物位点（图4）。
M1）和依赖cAMP或cGMP的位点。白激酶（M2）磷酸化位点，6个酪蛋白激酶II磷酸化（M3）位点，3个N-糖基化（M4）位点，6个N-肉豆蔻酰基化（M5）位点，4个蛋白激酶C磷酸化位点（M6）。SOPMA在线工具用于预测无头桂花BcGAPDH蛋白的二级结构，如图5所示，该二级结构包含相对丰富的二级结构，该二级结构由112个氨基酸残基和由α螺旋结构组成，代表所有氨基酸残基的34.15。82个氨基酸残基构成一条延伸链，占所有氨基酸残基的25.00％； β-转角由21个氨基酸残基组成，占所有氨基酸残基的6.40％，由113个氨基酸残基组成，其中113个氨基酸残基由34.45％的随机环组成。以看出，无规卷曲和α螺旋是BcGAPDH多肽链的主要结构元件，并且延伸的链分散在整个蛋白质中。气球桂花BcGAPDH的氨基酸序列已下载到SWISS-MODEL的建模服务器以进行3D建模[13，14]，然后在ViewerLite 4.2软件中进行了序列编辑以获得BcGAPDH的三级结构模型（见图6）。示。GAPDH生物学的多功能性基于各种发现，桂花树价格可以分为两类：第1组包括识别新GAPDH活性的研究，并揭示了GAPDH与传统的脱氢酶活性不同。二组包括鉴定GAPDH与细胞内大分子的特异性结合，为新的GAPDH功能提供重要证据。期研究表明，GAPDH是一种膜结合蛋白[15]，已发现细胞中GAPDH的60％至70％可以与膜结合，但桂花BcGAPDH却不结实由于该测定后酶不是跨膜酶，因此不会发生这种活性。区域是亲水性蛋白质。外，研究表明，GAPDH还具有磷酸转移酶/激酶活性，不仅可以自身磷酸化，还可以磷酸化其他蛋白质。实验分析了非气球桂花BcGAPDH蛋白的形态学分析，发现该酶包含蛋白激酶磷酸化位点，酪蛋白激酶II磷酸化位点和蛋白激酶磷酸化位点。C，表示BcGAPDH在非气球桂花体内。有磷酸化活性，BcGAPDH可以在其细胞生理学中发挥重要作用。GAPDH广泛分布于许多生物中，具有高度保守的序列，其结构和功能尚待研究，它是一种多功能蛋白。前，GAPDH在人体生理和病理状态中的作用正受到越来越多研究者的关注。
是，GAPDH在细胞中的功能尚不十分清楚，对桂花中BcGAPDH的结构和功能的分析将有助于研究人员了解GAPDH反应的机理和要求。
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